Purification and partial haracterization of storage proteins in "Lupinus angustifolius" seeds

• Autores: Julio Girón-Calle, Javier Vioque Peña, Justo Pedroche, Francisco Millán Rodríguez, Hassane Lqari
• Localización: Grasas y aceites, ISSN-e 1988-4214, ISSN 0017-3495, Vol. 55, Nº 4, 2004, págs. 364-369
• Idioma: inglés
• Títulos paralelos:
  • Purificación y caracterización parcial de proteínas de almacenamiento de semillas de "lupinus angustifolius"
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• Resumen

  • Se ha realizado una purificación por diálisis secuencial y cromatografía de intercambio iónico de las proteínas de la semilla de L. angustifolius , y su composición en aminoácidos ha sido estudiada para determinar su valor nutricional como fuentes de aminoácidos esenciales. Las albúminas están compuestas por una compleja mezcla de proteínas. Las globulinas se resolvieron en conglutinas a, ß y d. La conglutina a es la proteína más abundante en las semillas de L. angustifolius representando el 76.6 % del total. Las proteínas de la semilla de L. angustifolius son limitantes en lisina. Las albúminas son limitantes en tirosina y las globulinas en metionina y lisina. La a conglutina es limitante en lisina, metionina e histidina.