Resumen de Characterization of polyphenol oxidase of soursop (Annona muricata L.) fruit and a compartive study of its inhibition in enzime extract and in pulp.
Pushkar Singh Bora, H.J. Holschuh, M.A. da Silva Vasconcelos
Se obtuvo un extracto crudo de enzima conteniendo polifenoloxidasas (PPO) de frutos maduros de Guanábana (Annona muricata L.) por extracción con 0,2 M tampón fosfato (pH 7,5) conteniendo 0,5 M NaCl, seguido de precipitación con 20, 40, 60 y 80% de saturación de sulfato amónico y diálisis con agua destilada a 4ºC. El máximo de actividad de PPO se observó en la fracción de proteína obtenida con 60% de saturación sulfato amónico. Se estudió el efecto del pH (3 a 8,8), temperatura (20 a 60ºC) y inhibidores químicos (ácido ascórbico, EDTA y SO2) a varias concentraciones, sobre la actividad de PPO. Los óptimos de pH y temperatura para la actividad de PPO fueron 7,5 y 32ºC, respectivamente. Mientras que para los inhibidores químicos, ácido ascórbico y SO2 fueron casi igual de efectivos, pero EDTA mostró un bajo efecto inhibidor.Se obtuvo un 61,9 y 71,5% de inhibición de PPO con 0,28 mM y 0,84 mM de concentración de ácido ascórbico, mientras que con 0,78 mM y 2,34 mM de concentración de SO2 obtuvo un 55,4 y 70,2% de inhibición, respectivamente. Calentando el extracto enzimático a 70, 80, 90 y 95ºC durante 6 s, se redujo a 15,2, 49,5, 84,8 y 95,1% la actividad de PPO, respectivamente. Al pH natural de la pulpa (4,3), SO2 a la concentración del extracto enzimático 3,9 mM redujo la actividad específica de PPO desde 60 a 8,4 U/mg proteína en extracto enzimático parcialmente purificado (PPEE), mientras que en la pulpa la actividad específica se retuvieron 22,5 U/mg de proteína. Calentando PPEE a 80ºC a pH 4,3 (ph natural de la pulpa) por 14 s se redujo la actividad enzimática específica de 60,0 a 11,0 U/mg y calentando 8 min a 9,0 U/mg de proteina.
Artículo en Inglés
