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Complexity of the human whole saliva proteome

  • Autores: D. Centeno, J. C. Egea, C. Hirtz, N. Sommerer, F. Chevalier, M. Rossignol, Deville de Périère
  • Localización: Journal of physiology and biochemistry, ISSN-e 1877-8755, ISSN 1138-7548, Vol. 61, Nº. 3, 2005, págs. 469-480
  • Idioma: inglés
  • Texto completo no disponible (Saber más ...)
  • Resumen
    • español

      Las recientes caracterizaciones del proteoma salivar completo han llevado a resultados contrarictorios. En este trabajo se han analizado 110 proteínas por espectrometríá de masas, lo que ha permitido la identificación de 10 nuevas no detectadas anteriormente en los mapas proteínicos bi-dimensionales incluyen cadena pesada de la miosina (músculo esquelético rápido, IIa y IIb); proteina de unióna fosfatidiletanolamina, precursor de la proteín secretora de la unión a la actina y triosafosfato isomerase. Una comparación más precisa con los datos de los estudios precedentes demuestra una baja diversidad en la variedad de accesos y una alta complejidad en el número de bandas correspondientes al mismo acceso. Los dos tercios de las bandas identificadas corresponden a amilasas, cistatinas e inmunoglobulinas. Esta diversidad puede ser de interes en el desarrollo de técnicas de diagnósticos no invasivas.

    • English

      Recent characterization of the whole saliva proteome led to contradictory pictures concerning the complexity of its proteome. In this work, 110 proteins were analysed by mass spectrometry allowing the identification of 10 accessions previously not detected on protein two-dimensional maps, including myosin heavy chain (fast skeletal muscle, IIA and IIB), phosphatidylethanolamine binding protein, secretory actin-binding protein precursor and triosephosphate isomerase. Further comparison with available data demonstrated simultaneously a low diversity in terms of variety of accessions and a high complexity in terms of number of protein spots identifying the same accession, the two thirds of identified spots corresponding to amylases, cystatins and immunoglobulins. This diversity may be of interest in the development of non invasive diagnostic tool for several disease.


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