Resumen de Aislamiento y algunas propiedades de la toxina Be1 del veneno de Brachistosternus ehrenbergii (Gervais, 1841) (Scorpiones:Bothriuridae)
Catarina Ramos, Enrique Escobar
Mediante cromatografia de intercambio cationico en CM-Sephadex C-25 (16 x 1,1 cm) con buffer acetato de amonio 0,05 M a pH 7, del veneno del escorpion Brachistosternus ehrenbergii fue aislada una proteina con accion toxica sobre ratones albinos. En este sistema la toxina interactua con el gel y es eluida al final luego de usar el mismo buffer conteniendo NaCl 0,6M.
La toxina fue denominada Be1 y es una proteina basica que constituye el 8,1% de la proteina total del veneno. La pureza de la toxina fue evaluada por electroforesis en condiciones nativas, de acuerdo al metodo de Reisfeld, y en condiciones denaturantes por el metodo de Schagger y von Jagow, determinandose que la toxina es una sola cadena polipeptidica de 6,3 kDa. La inoculacion de 60 ¿Êg de toxina en ratones albinos, via intraperitoneal, genera la aparicion de algunos signos locales como hipersecrecion salival, seguido por afeccion respiratoria, arrastre de las patas posteriores, hasta finalmente al cabo de 2 horas, producir la muerte. Via intramuscular (7,6 ¿Êg), Be1 produce paralisis temporal de la extremidad inoculada. La toxina no tiene actividades de fosfolipasa, proteasa, acetilcolinesterasa ni actividad inhibidora de acetilcolinesterasa.
