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Resumen de Inmovilización de enzima fosfolipasa A2

B. Maroto, C. Camusso

  • español

    Se investigaron varios soportes para la inmovilización de fosfolipasa A2 (Lecitase 100 S-NOVO), en un sistema que podría encontrar aplicaciones industriales tales como en la hidrólisis selectiva de Lecitina de soja para obtener lisofosfolípidos (lecitinas modificadas) de gran importancia en las industrias farmacéuticas y de la panificación. Se obtuvo adsorción de enzima sobre Alumina, Silica gel, Amberlita IRA-400S, Dowex y Sephadex A-25 (los resultados indican entre un 15 y 30 % de adsorción de enzima). La reacción de inmovilización fue efectuada a temperatura ambiente con agitación magnética suave de tal manera que el soporte, 50 mg, y la enzima fueron mantenidos en un volumen total de 5 ml de buffer Tris-ClH (pH 8,65). Se efectuaron las inmovilizaciones con varias relaciones enzima-soporte y se determinó el porcentaje de adsorción con respecto al pH, la temperatura y el tiempo. Se comparó la actividad de la enzima inmovilizada con la actividad de la enzima soluble para la hidrólisis de lecitina de soja pura en polvo.

  • English

    A series of several supports were tested for phospholipase A2 enzyme (Lecitase 100 S- NOVO) immobilization. This system would find a number of industrial applications such as the selective hydrolysis of soybean lecithin to obtain lysophospholipids (modified lecithins) of great importance in pharmaceuticals and bread making. Successful results have been obtained from the immobilization of Phospholipase A2 on Alumina, Silica gel, Amberlite IRA-400S, Dowex and Sephadex A-25 via adsorption (the results were in the range 15-30 % of enzyme adsorption). The immobilization reaction was carried out at ambient temperature, with slow magnetic agitation such that the enzyme and 50 mg support were present in the total reaction volume of 5 ml in Tris-ClH buffer (pH 8.65). Several enzyme/supports ratio and the adsorption percentage with respect to pH and temperature and time were investigated. We have compared the behaviour of the phospholipase A2 in soluble form and immobilized form toward pure powder soybean lecithin as substrate.


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