Aislamiento y caracterización de un péptido antibacteriano del veneno de Centruroides margaritatus

• Autores: Carlos Rivera, Lidia Flores, Carmen Pantigoso, Enrique Escobar
• Localización: Revista peruana de biología, ISSN-e 1727-9933, Vol. 17, Nº. 1, 2010, págs. 129-132
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Isolation and characterization of antibacterial peptide from Centruroides margaritatus venom
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    En este trabajo se ha aislado y caracterizado parcialmente un péptido con actividad antibacteriana del veneno del escorpión Centruroides margaritatus (Gervais, 1841) (Scorpiones: Buthidae). Este péptido fue aislado a partir de 50 mg de veneno crudo, y la purificación fue inicialmente realizada por cromatografía de intercambio iónico en CM-Sephadex C-25, obteniéndose siete picos de proteína. El pico III de esta separación fue purificado por cromatografía de filtración en Sephadex G-75, obteniéndose dos picos de proteína, de los cuales el segundo mostró ser el péptido antibacteriano. Este péptido representa aproximadamente el 3% de la proteína total del veneno y por PAGE-SDS, se determinó que tiene un peso molecular de 7,3 kDa. El péptido antibacteriano inhibe el crecimiento de Bacillus cereus, Staphylococcus aureus, Pseudomonas aeruginosa y Serratia marcencens, en microplacas con medio mínimo de Davies, pero los ensayos en agar Müller-Hinton, no mostraron halos de inhibición significativos, concluyéndose que el péptido tiene actividad bacteriostática pero no bactericida.

    Además, no mostró acción sobre Enterococcus faecalis, Escherichia coli, Salmonella choleraesuis y Klebsiella pneumoniae. El péptido antibacteriano también fue capaz de inhibir el crecimiento de Aspergillus níger y Candida albicans durante 48 horas, pero no tiene actividad hemolítica sobre eritrocitos humanos.

  • English

    In this work, from the venom of Centruroides margaritatus (Gervais, 1841) (Scorpiones, Buthidae), one peptide with antibacterial activity was isolated and characterized. This peptide was isolated from 50 mg of whole venom, the purification was initially performed by chromatography on CM-Sephadex C-25 obtaining protein peaks seven. The peak III of this separation was purified by gel filtration on Sephadex G-75, yielding protein peaks two, the second of which proved to be the antibacterial peptide. This peptide represents about 3 % of whole venom protein and by PAGE-SDS, was determinate it has 7,3 kDa of molecular weight. The antibacterial peptide inhibits the growth of Bacillus cereus, Staphylococcus aureus, Pseudomonas aeruginosa y Serratia marcencens, in microplates with minimal media Davies, but in assays in Muller-Hinton agar, showed no significant inhibition halos; concluding that peptide has bacteriostatic activity but not bactericidal activity. In addition has not activity on Enterococcus faecalis, Escherichia coli, Salmonella choleraesuis and Klebsiella pneumoniae.

    Antibacterial peptide also inhibited the growth of Aspergillus níger and Candida albicans during 48 hours, but has not hemolytic activity.