Resumen de Efecto de diferentes agentes químicos en la formación de Nε-carboximetil-lisina utilizando el ácido glioxílico, un metabolito universal asociado con el desarrollo y progreso de la diabetes

Sarahí Jaramillo Ortiz, Kazimierz Wrobel, Alma Rosa Corrales Escobosa, Katarzyna Wrobel

• español

  Se presenta un estudio del efecto de diferentes tioles y iones metálicos en la formación de Nε- carboximetil-lisina (CML), utilizando el ácido glioxílico como agente glicante y la N(2)- benciloxicarbonil-L-lisina (Z-lys-OH) o albúmina de suero humano como blancos de glicación.

  Se ha confirmado, mediante el análisis cromatográfico, la formación de Z-CML en cada una de las mezclas, y se observó que los tioles inhiben la reacción en el orden: HCys>LCys>GSH>ACys.

  El efecto inhibidor se detectó también en presencia de Zn(II), mientras que para Cu(II) los resultados no fueron concluyentes. La adición simultánea de acetilcisteína (ACys) o glutatión (GSH) y Zn(II) resultó en un aumento del efecto inhibidor observado para cada uno de ellos por separado. Estos resultados sugieren un nuevo mecanismo de acción de tioles en el contexto de la formación de los productos finales de glicación avanzada (AGEs, por sus siglas en inglés).

• English

  This study focuses on different metal ions and thiols potentially affecting the formation of Nε-carboxymethyl- lysine (CML), when using glyoxylic acid as glycation agent and Z-Lys-OH or human serum albumin as glycation targets. It was confirmed by chromatographic analysis that Z-CML was generated in all mixtures and that thiols acted as the reaction inhibitors in the following order: HCys> LCys> GSH> ACys. The inhibitory effect was also detected in the presence of Zn(II), whereas for Cu(II) results were inconclusive. When Acys or GSH and Zn(II) were added simultaneously, the decrease of CML formation was more pronounced as compared to the inhibitory effects observed separately for each compound. The results obtained suggest a novel mechanism of thiols action within the context of Advanced Glycation end-product (AGEs) formation.