Secreted fungal aspartic proteases: A review

• Autores: Virginia Mandujano González, Lourdes Villa Tanaca, Miguel Angel Anducho Reyes, Yuridia Mercado Flores
• Localización: Revista Iberoamericana de Micología, ISSN 1130-1406, Vol. 33, Nº. 2, 2016, págs. 76-82
• Idioma: inglés
• Títulos paralelos:
  • Aspartil-proteasas secretadas por hongos: revisión
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    Las aspartil-proteasas, también denominadas aspartato-proteasas o proteasas ácidas (E.C.3.4.23), pertenecen a la familia de las endopeptidasas, que se caracterizan por una secuencia conservada de Asp-Gly-Thr en su sitio activo. Estas enzimas se encuentran distribuidas en una amplia variedad de microorganismos, donde desempeñan funciones importantes en la nutrición y la patogenia, además de poseer otras características, como alta actividad catalítica y estabilidad en pH ácido, lo que las vuelve atractivas para su uso en industrias como la alimentaria, específicamente en la industria láctea, como agentes coagulantes para la elaboración de quesos o para mejorar el sabor de ciertos alimentos. En la presente revisión se lleva a cabo un análisis de las características y propiedades de las aspartil-proteasas secretadas por hongos y su potencial para aplicaciones comerciales.

  • English

    The aspartic proteases, also called aspartyl and aspartate proteases or acid proteases (E.C.3.4.23), belong to the endopeptidase family and are characterized by the conserved sequence Asp-Gly-Thr at the active site. These enzymes are found in a wide variety of microorganisms in which they perform important functions related to nutrition and pathogenesis. In addition, their high activity and stability at acid pH make them attractive for industrial application in the food industry; specifically, they are used as milk-coagulating agents in cheese production or serve to improve the taste of some foods. This review presents an analysis of the characteristics and properties of secreted microbial aspartic proteases and their potential for commercial application.