Caracterización de la novedosa interacción entre la nNos y la Claudina-3

• Autores: Carlos Costas, J.A. Merino, G.J. Rodríguez
• Localización: Revista complutense de ciencias veterinarias, ISSN 1988-2688, Vol. 11, Nº. Extra 1, 2017, págs. 144-150
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Characterization of the novel interaction between nnos and claudin-3
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    La Óxido Nítrico Sintasa neuronal se diferencia de las isoformas inducible (iNOS) y endotelial (eNOS) en la presencia de un dominio PDZ en su extremo N-terminal implicado en procesos de localización subcelular. Este dominio posee un surco hidrofóbico capaz de acomodar el extremo C-terminal de diversas proteínas celulares. Muchas de las cadenas polipeptídicas implicadas en estas interacciones con el domino PDZ de la nNOS no han sido identificadas por lo que estamos especialmente interesados en la identificación de nuevos ligandos de este dominio PDZ. Utilizando técnicas de unión in vitro y microscopía confocal hemos caracterizado la interacción entre el dominio PDZ de la nNOS y la Claudina-3, una proteína presente en las uniones estrechas que posee cuatro segmentos transmembrana y es esencial en la barrera paracelular. Finalmente, nuestros datos muestran que esta interacción se ve regulada a través de un posible ciclo de fosforilación-desfosforilación de residuos de Tyr localizados en el extremo C-terminal de la Claudina-3

  • English

    Neuronal Nitric Oxide Synthase (nNOS) differs from the inducible (iNOS) and endothelial (eNOS) isoforms in a PDZ domain involved in subcellular targeting located at its N-terminus that displays a hydrophobic binding groove that accommodates the C-termini of various cellular proteins. The specific polypeptides involved in these interactions remain mostly undiscovered so we are particularly interested in deciphering new PDZ ligands. By means of in vitro binding techniques and confocal microscopy we have characterized the novel interaction between the PDZ domain of nNOS and Claudin-3, a tight-junction tetraspan membrane protein essential in the paracelullar barrier. Finally, we have proposed tyrosine phosphorylation as one of the possible binding regulation mechanisms