Desmogleína1, CD44, Sindecan-1, Galectina-3 y EGFR en la epidermis normal e hiperplásica

• Luz Marina Carrillo ^[1] ; Enrique Arciniegas Cotadira ^[1] ; Héctor Rojas ^[1] ; Richard Ramírez ^[1] ; Óscar Reyes ^[1] ; William Ortiz ^[1]
  1. [1] Universidad Central de Venezuela

     Universidad Central de Venezuela

     Venezuela

     
• Localización: Medicina cutánea ibero-latino-americana, ISSN 0210-5187, Vol. 45, Nº. 2, 2017, págs. 119-130
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Desmoglein1, CD44, Syndecan-1, Galectin-3 and EGFR in the normal and hyperplasic epidermis
• Enlaces
  • Texto completo (pdf)
• Resumen
  • español

    Introducción: La participación de algunas moléculas en la arquitectura y funcionamiento de la barrera epidérmica no ha sido completamente estudiada. Entre estas moléculas están desmogleína1, CD44, sindecan-1 y EGFR caracterizadas por presentar un N-terminal que posee cadenas laterales de glicanos, y galectina-3, un receptor de glicanos que contienen β-galactósidos. Objetivo: Examinar la distribución y localización de desmogleína1, CD44, sindecan-1, EGFR y galectina-3 en la epidermis normal y en la hiperplasia observada en liquen plano, placa psoriática y CBC. Material y métodos: Biopsias de pacientes diagnosticados con liquen plano, psoriasis vulgar y CBC (5 por cada patología) fueron seleccionadas.

    Seis muestras de piel normal también fueron examinadas. La distribución y locali zación de desmogleína1, CD44, sindecan-1, EGFR y galectina-3 fue examinada por inmunofluorescencia usando un microscopio confocal. Resultados: En la epidermis normal desmogleína1, CD44, sindecan-1 y galectina-3 fueron detectadas en las capas superiores delineando los márgenes celulares y puentes entre queratinocitos adyacentes con un gradiente de expresión que aumentaba desde la capa basal hasta las capas suprabasales, mientras que en las epidermis hiperplásicas estaban restringidas a las capas suprabasales, apareciendo interrumpidas en los puentes entre muchos queratinocitos. Conclusiones: Nuestras observaciones sugieren que desmogleína1, CD44, sindecan-1 y EGFR a través de sus cadenas laterales de N- y O-glicanos podrían establecer asociaciones facilitadas por galectina-3, dando lugar a una red molecular que contribuiría al ensamble y estabilidad de los desmosomas en las capas superiores de la epidermis y que la perturbación de esta red podría dar lugar a una hiperplasia epidérmica.

  • English

    Introduction: The participation of some molecules in the architecture and functioning of the skin barrier has not been yet completely studied. Among these molecules are desmoglein1, CD44, syndecan-1, and EGFR which are characterized by exhibiting an N-terminal that possesses lateral chains of glycans, and the galectin-3, a receptor of glycans that contain β-galactoside residues. Objective: To examine the distribution and localization of desmoglein1, CD44, syndecan-1, EGFR and galectin-3 in the normal and hyperplasic epidermis. Material and methods:

    Biopsies of patients diagnosed with lichen planus, psoriasis vulgaris, and BCC (five per each) were selected. Six samples of normal human skin were also examined. The distribution and localization of desmoglein1, CD44, syndecan-1, EGFR and galectin-3 was examined by immunofluorescence staining using confocal laser scanning microscopy. Results: In the normal epidermis desmoglein1, CD44, syndecan-1, and galectin-3 were detected in the upper most cell layers delineating the cellular margins and intercellular bridges between adjacent keratinocytes with an expression gradient that increased from the basal layer until suprabasal layers, while in the hyperplasic epidermis they were restricted to suprabasal layers, appearing interrupted in the intercellular bridges of many keratinocytes. Conclusions: Our observations suggest that Dsg1, CD44, syndecan-1 and EGFR through their N- and O-glycans would establish associations facilitated by galectin-3 forming a molecular lattice that would contribute to the assembly and stability of desmosomes in the upper most cell layers of the epidermis and that perturbation of this lattice would lead to epidermal hyperplasia.