Estudio de los mecanismos de fijación de CO2 en el tumor Ascítico de Ehrlich

• Autores: Ernesto Melgar Salmón
• Localización: Anales de la Facultad de Medicina, ISSN 1025-5583, ISSN-e 1609-9419, Vol. 45, Nº. 3-4, 1962, págs. 283-301
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Study of the mechanisms of CO2 fixation in Ehrlich ascites tumor
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• Resumen
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    Hemos realizado el estudio de los mecanismos de fijación de CO2 en el tumor ascítico de Ehrlich, obteniendo los siguientes resultados: 1. La ribosa-5-fosfato produjo un ligero efecto estimulante de la fijación de C14O2; sin embargo, no pudo aislarse ácido 3-fosfoglicérico radioactivo en condiciones en que se favoreció su acumulación. 2. Usando ácido pirúvico como substrato, la cuantía de la fijación fue mayor. La adición de TPNH a homogenizados incrementó enormemente dicha fijación. 3. De los ácidos orgánicos aislados, la mayor incorporación del C14 se detectó en el succínico y málico. 4. Los extractos acetónicos parcialmente purificados presentaron actividad de enzima málica. Los resultados anteriores, permiten concluir que, en el tumor ascítico de Ehrlich, la fijación de CO2 se realiza casi exclusivamente por acción de la enzima málica, no existiendo evidencia de que ella ocurra a nivel de la ribulosa-1,5-difosfato.

  • English

    We conducted the study of the mechanisms of CO2 fixation in the Ehrlich ascites tumor , with the following results : 1. Ribose -5-phosphate was a slight stimulatory effect of fixing C14O2 ; however, could not be isolated 3- phosphoglyceric radioactive conditions that favored its accumulation . Two . Using pyruvic acid as a substrate , the amount of binding was higher . The addition of TPNH to said attachment homogenates greatly increased . Three . Isolates organic acids , the increased incorporation of C14 was detected in the succinic and malic . April . The partially purified acetone extracts showed activity of malic enzyme . The above results allow us to conclude that in the Ehrlich ascites tumor , CO2 fixation is performed almost exclusively by the action of malic enzyme , there being no evidence that it occurs at the level of ribulose -1 ,5- diphosphate.