Modelamiento estructural y acoplamiento molecular de la proteína polifenol oxidasa del lulo (Solanum quitoense Lam.) var. Castilla.

• Autores: Cristian C. Rocha, Diego A. Molina, Clara Elena Mejía Vallejo
• Localización: Avances en Ciencias e Ingeniería, ISSN-e 0718-8706, Vol. 8, Nº. 4, 2017, págs. 1-13
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Structural modeling and molecular docking of the polyphenol oxidase protein of the lulo (Solanum quitoense Lam.) var. Castilla.
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    Se describió la posible estructura 3D y algunas características importantes para la actividad oxidorreductasa de la proteína polifenol oxidasa del lulo (Solanum quitoense Lam.) var. Castilla (sqPFO) por medio de herramientas bioinformáticas; a partir de esta estructura se realizó estudios de acoplamiento molecular para el sitio activo de la sqPFO evaluando varios ligandos reportados como inhibidores de Polifenol oxidasas (PFO), se usó el ácido kójico como control. Los ligandos usados como posibles inhibidores del sitio activo de la sqPFO presentaron energías bajas con relación a la presentada por el ácido kójico, además de interacciones con residuos importantes del sitio activo de las PFO; el ligando Naftilchalcona hidroxilado presentó la energía de afinidad de enlace más baja y además no presentó características tóxicas. Éste es el inicio para el estudio del mecanismo de inhibición y toxicidad de posibles inhibidores para el sitio activo de la sqPFO.

  • English

    The possible 3D structure and some important characteristics for the oxidoreductase activity of the polyphenol oxidase protein of the lulo (Solanum quitoense Lam.) var. Castilla (sqPFO) was described by means of bioinformatic tools; from this structure, molecular docking studies for the active site of the sqPFO were performed by evaluating several ligands reported as inhibitors of polyphenol oxidases (PFO), and the kojic acid was used as a control. Ligands used as potential inhibitors of the active site of sqPFO had low energies relative to that presented by kojic acid, in addition to interactions with important residues of the active site of PFOs; the hydroxylated naftilchalcone ligand had the lowest binding affinity energy and also showed no toxic characteristics. This is the beginning for the study of the mechanism of inhibition and toxicity of possible inhibitors for the active site of the sqPFO.