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Resumen de Caracterización molecular de péptidos antimicrobianos a partir de muestras de piel de Agalychnis spurrelli: (Anura Hylidae)

Andrea P. Vargas, Óscar Pérez, David Ortega Paredes, Myrian Rivera

  • español

     Las secreciones de la piel de Agalychnis spurrelli han probado tener una marcada actividad antimicrobiana sobre diferentes microrganismos patógenos por la presencia de biomoléculas en ellas. Se realizaron análisis moleculares del ARN mensajero de la piel de A. spurrelli para determinar el tipo de péptido antimicrobiano presente en las secreciones cutáneas de esta especie. Para amplificar las secuencias precursoras de los péptidos maduros, se utilizaron iniciadores específicos que contienen secuencias altamente conservadas. Como resultado se obtuvo una secuencia de ADN complementario de 357 pb, la cual fue comparada con sus ortólogos de otras especies de la misma subfamilia Phyllomedusinae, se lograron índices de identidad muy altos para precursores de dermaseptinas. Finalmente, para el análisis de la secuencia de ADN complementario, se tradujo la secuencia nucleotídica por codones, con lo que se obtuvo una secuencia aminoacídica. Dicha secuencia posee las características particulares de péptidos de la familia de las dermaseptinas: una secuencia altamente conservada, una propieza acídica con los aminoácidos Lisina y Arginina y el extremo C-terminal variable. En conclusión, la secreción total de Agalychnis spurrelli contiene un péptido de la familia de las dermaseptinas o un péptido relacionado con ellas.

  • English

    The skin secretions of Agalychnis spurrelli have proven to have a strong antimicrobial activity on different pathogens because they contain certain biomolecules that have antimicrobial action. In the Phyllomedusinae family antimicrobial peptides are commonly present. Molecular analysis where performed in mRNA from the skin of A. spurrelli to determine the type of antimicrobial peptide present in the skin secretions of this species. The precursor that amplifies the sequences of mature peptides, where amplified by using specific primers that contained the highly conserved sequence, characteristic in this family. The result was a sequence of DNA complementary of 357 pb. This sequence was compared with their orthologs from other species of the same subfamily Phyllomedusinae, obtaining very high levels of identity for dermaseptin precursors. Finally, for the analysis of complementary DNA sequence, this was translated into an amino acid sequence. This sequence has the characteristics of peptides of the dermaseptin family: a highly conserved sequence, an acidic propiece with Lysine and Arginine and the variable the C-terminus. In conclusion, the total secretions of Agalychnis spurrelli contain a peptide of the family of dermaseptin or a dermaseptin like peptide.

     


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