El presente estudio comprobó que el músculo semitendinoso marinado en 0,5% de ácido presenta una disminución significativa en la fuerza de corte. Para analizar las posibles razones que expliquen la ternura de la carne de res marinada en ácido, se analizaron los cambios detectados en el tejido conectivo intramuscular (IMCT), constatándose que el grosor del perimisio primario (PP) y el perimisio secundario (SP) disminuyó a 19.86 y 34.99 μm, respectivamente. Mediante la aparición disminuida (To), la temperatura máxima (TP) y el aumento de la solubilidad térmica del colágeno, se detectó la desnaturalización del IMCT. Por otra parte, el incremento significativo en las ratios de intensidad en el grupo de entre 3 h y 24 h (p < 0.05) indicó que la disociación de DCN mejoró gradualmente, así también el tiempo de marinado. A su vez, se observaron transiciones limitadas entre la hélice-310, los oligómeros antiagregantes y los giros, constatándose una disminución significativa (p < 0.05) en el giro. Ello lleva a concluir que la disociación de DCN y los cambios en las estructuras secundarias pueden contribuir parcialmente a la desnaturalización inicial del colágeno y reducir TO y TP, provocando la disminución en la fuerza de corte.
Semitendinosus muscle marinated in 0.5% acid showed a significant decrease in the shear force. To explore the possible reasons responsible for tenderness of acid-treated beef, the changes in intramuscular connective tissue (IMCT) were taken into consideration. The thicknesses of primary perimysium (PP) and secondary perimysium (SP) decreased to 19.86 and 34.99 μm, respectively. Denaturations of IMCT were exhibited by decreased onset (To) and peak (Tp) temperature, and by the increase in collagen heat solubility. A significant increase in intensity ratios between 3 and 24 h group (p < 0.05) meant that the dissociation of decorin (DCN) enhanced gradually along with marinating time. Meanwhile, limited transitions between 310-helix, anti aggregated strands, and turn were observed, especially a significant decrease (p < 0.05) in turn. The dissociation of DCN and the changes in second structures could partially contribute to the initial denaturation of collagen and reduce TO and TP, resulting in the decrease in shear force.
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