Análisis in sílico a nivel proteico de la estructura de presenilina-1 en homínidos

• Autores: Alejandro Soto-Ospina, Elías Cataño-Sánchez, Omer Campo, Andrés Puerta- González, Carlos Andrés Villegas Lanau
• Localización: Revista Lasallista de investigación, ISSN 1794-4449, Vol. 19, Nº. 2, 2022, págs. 149-166
• Idioma: español
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• Resumen

  • Introducción: Las placas amiloides son uno de los marcadores neuropatológicos de la enfermedad de Alzheimer, formadas por fragmentos peptídicos que se depositan, derivados del corte proteasa de la enzima γ-secretasa, de la cual presenilina-1 es la subunidad con el sitio activo, es posible investigar a nivel evolutivo que sucede con esta proteína en una muestra de homínidos. Materiales y métodos: se hace un estudio de biología estructural para evaluar cambios en la estructura de las proteínas modeladas con el software Phyre2 y alineamientos de secuencia primaria con Jalview de los homínidos Pongo abelii, Pan troglodytes, Pan paniscus, Gorilla gorilla, Homo sapiens y dos especies usadas en ensayos biológicos como Macaca fascicularis, Macaca mulatta. Resultados: se encontró que las secuencias primarias de la isoforma 467 presentaron porcentajes de identidad muy altos con T-Coffee 2.0 de 99,57 % de promedio, dentro de su secuencia primaria en el alineamiento por pares y a nivel tridimensional, con el algoritmo Needleman-Wunsch, se encontraron ligeros cambios en la estructura a nivel de los lazos, pero muy conservada entre las especies, lo que también se vio reflejado en valores de desviación estándar de los modelos menor a 5 Å. Conclusiones: Finalmente, no se encontraron cambios significativos a nivel estructural en la proteína con la función proteasa, por lo que para la muestra de homínidos, no hubo cambios evolutivos por lo menos para esta proteína y como perspectiva