Modelamiento proteico de la Tubulina de G. lamblia por homología de secuencias

• Ricardo Enrique Grados Torrez ^[1]
  1. [1] Instituto de Investigaciones Fármaco Bioquímicas (I.I.F.B.)
• Localización: Con-ciencia: Revista de Ciencias Farmacéuticas y Bioquímicas, ISSN-e 2710-3609, ISSN 2310-0265, Vol. 7, Nº. 1, 2019, págs. 57-66
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Protein modeling of G. Lamblia Tubulin through sequence homology
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    Resumen La Giardiasis ocasionada por Giardia in-testinalis (conocida como Giardia lamblia), es una de las infecciones parasíticas más comunes en todo el mundo y con mayor pre-valencia en países en desarrollo como el nuestro. Existen muchas drogas para el tratamiento de la giardiasis, de diferente eficacia y efectos adversos como la curcumina que inhibe la polimerización de los micro-tubulos por un mecanismo distinto al de la colchicina. Sin embargo, la estructura cristalográfica de la Tubulina de G. lamblia (cadenas a y P) permanece desconocida. El análisis de alineamiento de secuencias (PBLAST) indica una identidad del 86,98 y 88,32 % entre las cadenas a y p de la Tubulina de G. lamblia y B. taurus (PDB:5NQT). El Modelamiento por Homología de la estructura proteica de la Tubulina de G. lamblia utilizando como molde a la Tubulina de B. tau-rus mediante el servidor SWISS-MODEL, generó una estructura proteica con los siguientes parámetros: z-core = -1,16 y -1,41, QMEANscore6 = 0,71 y 0,70, % de confiabi-lidad (de los diagramas de Ramachandran) = 96,08 y 96,95 %, RMS (Root Mean Square) = 0,081 y MOLPROBITYscore = 1,26. Estos parámetros indican que la estructura proteica de la Tubulina de G. lamblia obtenida a partir del Modelamiento por Homología es de buena calidad, por tanto, esta estructura podría ser utilizada en futuras evaluaciones, como el análisis in silico de compuestos antiGiardia.

  • English

    Abstract Giardiasis caused by Giardia intestina-lis (known as Giardia lamblia), is one of the most common parasitic infections in the world and with a higher prevalence in de-veloping countries like ours. There are many drugs for the treatment of giardiasis, of dif-ferent efficacy and adverse effects such as curcumin that inhibits the polymerization of microtubules by a mechanism other than colchicine. However, the crystallograph-ic structure of G. lamblia Tubulin (a and p chains) remains unknown. The sequence alignment analysis (PBLAST) indicates an identity of 86,98 and 88,32 % between the a and p chains of the Tubulin of G. lamblia and B. taurus (PDB: 5NQT). Homologous Modeling of the protein structure of G. lamblia Tubulin using the B. taurus Tubulin as a template employing the SWISS-MODEL server, generated a protein structure with the fol-lowing parameters: z-core = -1,16 and -1,41, QMEANscore6 = 0,71 and 0,70, % of reli-ability (from Ramachandran plots) = 96,08 y 96,95 %, RMS (Root Mean Square) = 0,081 and MOLPROBITYscore = 1,26. These parameters indicate that the protein structure of G. lamblia Tubulin obtained from Homol-ogy Modeling is of good quality, therefore, this structure could be used in further eval-uations, such as the in silico analysis of anti-Giardia compounds.