Optimización del proceso de inmovilización de lipasa producida por Marinobacter sp Ch27 en octadecilo-sepabead

• Yadira Fernández Jeri ^[1] ; Amparo I Zavaleta ^[1] ; Ana María Muñoz Jáuregui ^[2]
  1. [1] Universidad Nacional Mayor de San Marcos

     Universidad Nacional Mayor de San Marcos

     Perú

     
  2. [2] Universidad San Ignacio de Loyola

     Universidad San Ignacio de Loyola

     Perú

     
• Localización: Revista de la Sociedad Química del Perú, ISSN-e 2309-8740, ISSN 1810-634X, Vol. 82, Nº. 4, 2016, págs. 480-490
• Idioma: español
• Títulos paralelos:
  • Optimization of the process of immobilization of lipase produces by Marinobacter sp Ch27 in octadecilo - sepabead
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• Resumen
  • español

    El objetivo de esta investigación fue optimizar el proceso de inmovilización de la lipasa producida por Marinobacter sp CH27 en el soporte hidrofóbico octadecilo-sepabead por adsorción interfacial utilizando el diseño experimental Box-Behnken a 3 factores y 3 niveles con 12 experimentos y 3 réplicas en el punto central. Las variables y los niveles seleccionados fueron: fuerza iónica (2,5; 5,0 y 10,0 mM), tiempo (30, 60 y 120 min) y pH (6,0; 7,0 y 8,0) y las variables respuestas fueron la actividad de la enzima inmovilizada y el porcentaje de inmovilización. Los parámetros óptimos del proceso de inmovilización fueron: pH 6,62; 30 min y fuerza iónica 10 mM. Luego de ajustar los parámetros al modelo polinomial cuadrático, la actividad de lipasa inmovilizada fue de 11,16 U/g soporte con 81,50 % y 74,0 % de actividad relativa y rendimiento de inmovilización, respectivamente

  • English

    The aim of these research was the optimize in the support hydrophobic octadecilo-sepabead by interfacial adsorption, for which the experimental design was used Box-Behnken 3 factors and 3 levels with a total of 12 experiments and 3 replicas on the central point. The variables and their levels selected were: force Ionic (2.5, 5.0 and 10.0 mM), time (30, 60 and 120 min) and pH (6.0; 7.0 and 8.0) and them variable answers were the activity of the enzyme immobilized (U/g support) and the percentage immobilization. The optimum parameters of the immobilization process were: pH 6.62, 30 min and ionic strength 10 Mm. After adjust the parameters to the model polynomial quadratic, is obtained 11,16 U/g support for the activity of lipase immobilized, with 81.50% and 74.0% of activity relative and performance of immobilization respectively