Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae)

• Aragón-Ortiz, F ^[1]
  1. [1] Universidad de Costa Rica

     Universidad de Costa Rica

     Hospital, Costa Rica

     
• Localización: Revista de Biología Tropical, ISSN 0034-7744, Vol. 40, Nº. 2, 1992 (Ejemplar dedicado a: Volume 40 – Regular number 2 – August 1992; 161–169)
• Idioma: inglés
• Títulos paralelos:
  • Characterization of a proteolytic enzyme from Lachesis muta venom (Serpentes: Viperidae)
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• Resumen
  • español

    Una enzima proteolítica del veneno de L.muta stenophrys fue aislada por filtración en Bio Gel P-l00 seguido por FPLC en columna MONO S. La enzima exhibió actividad proteolítica hacia la caseína hemoglobina y fibrinógeno con un pH óptimo alrededor de 10. La actividad proteolítica fue inhibida por el EDTA mientras que los inhibidores de tripsina no fueron efectivos. La enzima es una glicoproteína con una Mr 14 kDa,con alto contenido de residuos Asp, Glu y Leu y bajo contenido de Lys y Trp. La proteasa no presenta actividad miotóxica, hemorrágica,esterolítica ni amidolítica. Digiere las cadenas alfa y beta del fibrinógeno humano y libera quinina del quininógeno de bajo peso molecular. Cuando la enzima se incubó con células cebadas no se observó liberación de histamina.

  • English

    A proteolytic enzyme from L. muta stenophrys was isolated by gel filtration on Bio Gel P-l00 followed by FPLC on MONO S column. The enzyme exhibited proteolytic activity toward casein,hemoglobin and fibrinogen with a pH optimum around 10. The activity was inhibited by BDTA while trypsin inhibitors were not inhibitory. It is a glycoprotein, Mr 14 kDa with a high content of Asp,Glu,and Leu residues and a low content of Cys and Trp. The protease is devoid of myotoxic, hemorrhagic, esterolytic and amidolytic activities. It Iyses the alfa and beta chains of human fibrinogen and releases kinin from L.M.W. kininogen. No release of histamine was observed upon incubation with mast cells.