Resumen de Análisis in silico, estructural y funcional de la proteína ACE2 en diferentes vertebrados y su relación con SARS-COV-2

Juan Javier Pedro Huaman, Loana Moya Chávez

• español

  A finales del 2019, se manifestó una nueva afección respiratoria de carácter infecciosa ubicada en la provincia de Hubei Wuhan-China causada por el virus SARS-CoV-2. Por otra parte, la enzima convertidora de angiotensina 2 (ACE2) se identificó rápidamente como el receptor funcional crítico para el SARS-CoV-2. El estudio de la proteína ACE2 permite determinar los posibles reservorios que podría tener en la naturaleza coronavirus como SARS-CoV, SARS-CoV-2 entre otros. La presente investigación tiene como objetivo analizar estructural y funcionalmente la proteína ACE2 en diferentes clases de vertebrados. Para ello se recuperó un total de 35 secuencias aminoacídicas, realizándose un análisis preliminar con ProtParam, SMART, InterPro y CATHdb. La estructura secundaria de las proteínas de 10 especies seleccionadas se predijo utilizando la herramienta PSIPRED. Posteriormente, se modeló la estructura terciaria con MODELLER 10.4 y se realizó la validación mediante Procheck. El refinamiento se realizó mediante las herramientas ModRefiner y GalaxyRefine, para la alineación estructural se usó CLICK. Se observó que las propiedades fisicoquímicas, dominios y funciones de las diferentes clases de vertebrados son muy similares. De igual forma, se puede observar que la estructura secundaria encontrada con mayor prevalencia en las proteínas fue la alfa hélice. Finalmente, existe una alta conservación en la estructura tridimensional al compararla con la de Homo sapiens. Esta conservación evolutiva denota su importancia para los seres vivos e indica la potencial susceptibilidad de las diferentes especies a los coronavirus mediante el mismo receptor ACE2.

• English

  At the end of 2019, a new infectious respiratory condition located in Hubei Wuhan-China province caused by SARS-CoV-2 virus was manifested. Moreover, angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) was quickly identified as the critical functional receptor for SARS-CoV-2. The study of the ACE2 protein allows us to determine the possible reservoirs that coronaviruses such as SARS-CoV, SARS-CoV-2 and others could have in nature. The present research aims to analyze structurally and functionally the ACE2 protein in different classes of vertebrates. For this purpose, a total of 35 amino acid sequences were recovered and a preliminary analysis was performed with ProtParam, SMART, InterPro and CATHdb. The secondary structure of the proteins of 10 selected species was predicted using the PSIPRED tool. Subsequently, tertiary structure was modeled with MODELLER 10.4 and validation was performed using Procheck. Refinement was performed using ModRefiner and GalaxyRefine tools, for structural alignment CLICK was used. It was observed that the physicochemical properties, domains and functions of the different vertebrate classes are very similar. Similarly, it can be observed that the secondary structure found with the highest prevalence in the proteins was the alpha helix. Finally, there is a high conservation in the three-dimensional structure when compared with that of Homo sapiens. This evolutionary conservation denotes its importance for living beings and indicates the potential susceptibility of different species to coronaviruses through the same ACE2 receptor.