Plegamiento y ensamblaje de la proteina de división celular FtsZ de Methanococcus jannaschii.

• Autores: M. Ángela Oliva Blanco
• Directores de la Tesis: José Manuel Andreu Morales (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Complutense de Madrid ( España ) en 2005
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Jesús Pérez Gil (presid.), José Ignacio Rodríguez Crespo (secret.), Miguel Vicente Muñoz (voc.), José Berenguer Carlos (voc.), Manuel Espinosa Padrón (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Proteínas
• Enlaces
  • Tesis en acceso abierto en: Digital CSIC
• Resumen

  • Los resultados obtenidos en este trabajo, considerados en el contexto del conocimiento existente sobre FtsZ, han llevado a las siguientes conclusiones. Sobre el plegamiento y la estabilidad de FtsZ 1.- La cadena polipeptídica de FtsZ Methanococcus jannaschii (FtsZMj) es capaz de plegar por si misma sin la ayuda de ninguna chaperona o cofactor (incluido el nucleótido) para adquirir su conformación nativa y funcional, a diferencia de lo observado con tubulina. 2.- Pequeñas modificaciones en la estructura química de FtsZMj como la mutación puntual W319Y, la adición de una cola de histidinas en su extremo C-terminal, o ambas modificaciones juntas, no inducen cambios en la estabilidad o la capacidad de plegar in vitro de la proteína. 3.- Las proteínas quiméricas, que incluyen los bucles T7, M y/o N, característicos de tubulina, sobre el núcleo común de las estructuras de FtsZ y tubulina, presentan cambios en la estabilidad de estas proteínas. El incremento en el número de inserciones acumuladas en FtsZ, influye en la adquisición de características del plegamiento y de estabilidad propias de tubulina.