En esta tesis se obtienen ecuaciones generales de la fase de transición, del estado estacionario y de la fase final de sistemas enzimáticos estables e inestables. Se ha automatizado el proceso de obtener las funciones de transferencia y los coeficientes de la solución general mediante dos programas denominados transfu y dynsys. Se aplica al caso de activación de un zimógeno. Se ha mejorado la ecuación integrada clásica de michaelis-menten mediante una nueva ecuación integrada de la cual la anterior es un caso particular. Esta nueva ecuación inetgrada es más exacta que la clásica también se han caracterizado sistemas inestables obteniendo parámetros cinéticos, tiempos de residencia de las especies enzimáticas involucradas en el esquema estudiado. Para la obtención de parámetros se ha introducido un nuevo procedimiento, el de los momentos estadísticos de la velocidad de formación del producto en un sistema en el que tanto la enzima libre como el complejo enzima sustrato son inestables. Este método de los momentos mejora los valores de las constantes de velocidad obtenidas por un procedimiento anterior.
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