Glutamato deshidrogenasa NADP+ dependiente del Archaea Haloferax mediteranei: Estudios cinéticos y características moleculares

• Autores: Juan Ferrer Casanova
• Directores de la Tesis: María-José Bonete (dir. tes.)
• Lectura: En la Universitat d'Alacant / Universidad de Alicante ( España ) en 1995
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: José Luis Iborra Pastor (presid.), Francisco I. Llorca Alcaraz (secret.), Francisco Rodríguez Valera (voc.), José Berenguer Carlos (voc.), Arturo Manjon Rubio (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Enzimología
• Enlaces
  • Tesis en acceso abierto en: RUA
• Resumen

  • La glutamato deshidrogenasa NADP-dependiente del halófilo extremo hf. Mediterranei estructuralmente es un hexámero, con alto contenido de aminoácidos ácidos y bajo en cuanto a aminoácidos básicos con respecto a sus contrapartidas no halofílicas, presentando una gran homologia en el extremo n-terminal con otras glutamato deshidrogenasas NADP dependientes. Desde el punto de vista cinético, se propone que el orden de actuación de la enzima con sus sustratos es secuencial ordenado en la reacción de aminación reductora en ausencia de sal, en base a estudios de la variación de la actividad enzimática respecto al pH se postula un mecanismo catalítico de actuación de los grupos catalíticos posiblemente implicados en el centro activo de la enzima.