Se ha estudiado por dsc y otras tecnicas auxiliares la desnaturalizacion termica de varias especies proteicas. Los resultados mas relevantes obtenidos son: el desplegamiento termico del dominio globular de activacion (dab) de la procarboxipeptidasa b (pcpb) transcurre reversiblemente y en equilibrio, constityuendo un dominio estructural cooperativo de la pcpb en cambio, la procarboxipeptidasa b y la carboxipeptidasa b (cpb) desnaturalizan irreversiblemente segun el modelo cinetico de dos estados n f. Los parametros de activacion obtenidos son similares a los descritos para otras proteinas. La cpb a ph 9'0 muestra un fuerte efecto de la concentracion del zn z+ en su desnaturalizacion termica. Esta transcurre de acuerdo con el modelo cinetico de dos estados. El efecto de ligando observado se explica cualitativamente en base a un modelo cinetico. La desnaturalizacion termica de la termolisina (tln) es irreversible y sigue el modelo cinetico de dos estados. Los efectos en la estabilidad se interpretan en terminos de una disminucion de la velocidad de los procesos de alteracion del estado desplegado. Se ha encontrado que el fragmento tln-255-316 forman un dimero en disolucion. Su desplegamiento termico es altamente reversible y se ajusta a un modelo n d. El desplegamiento termico del fragmento tln-205-316 se comporta de acuerdo con el modelo n2 2d 2d. Los resultados sugieren que la disociacion se ve acompañada de un drastico cambio conformacional entre los estados dimerico y monmerico.
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