El surfactante pulmonar es un complejo lipoprotéico cuya función principal es modular la tensión superficial en la capa acuosa que recubre los alveolos pulmonares, estabilizando la superficie respiratoria. Se ha comprobado que las proteínas hidrofóbicas del surfactante SP-B y SP-C son esenciales para su función biofísica, aunque no se dispone de un modelo que explique, a nivel molecular, la participación de estas proteínas en la dinámica respiratoria. En la presente Tesis Doctoral se ha caracterizado la estructura de SP-B y SP-C en diferentes medios incluyendo disolventes orgánicos y sistemas fosfolipídicos, utilizando técnicas espectroscópicas. También se han caracterizado las interacciones de ambas proteínas con vesículas fosfolipídicas y la estructura de los correspondientes complejos lipoprotéicos. Para llevar a cabo esta caracterización se utilizaron técnicas espectroscópicas como la emisión de fluorescencia o la resonancia de espín electrónico. Por último se ha analizado la interacción de las proteínas SP-B y SP-C con monocapas de fosfolípido como modelo de los sistemas tensoactivos, caracterizándose el efecto de la presencia de ambas proteínas en la cinética de formación de monocapas interfaciales y en el comportamiento dinámico de éstas cuando son sometidas a compresión.
Como resultado final se plantea un modelo que trata de explicar el mecanismo molecular mediante el cual SP-B y SP-C facilitan la dinámica respiratoria.
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