"Características genéticas y bioquímicas de la enzima bifuncional aac(6') iv/aph(2"""") y su posible expresión disociada"
- Autores: María Pilar Goñi Cepero
- Directores de la Tesis: Rafael Gómez-Lus Lafita (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de Zaragoza ( España ) en 1992
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Carmen Rubio Calvo (presid.), Miguel Pocoví Mieras (secret.), Antonio Jimenez (voc.), Carmen Torres Manrique (voc.), María Fernández Lobato (voc.)
- Materias:
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- Resumen
LA ENZIMA MODIFICANTE DE AMINOGLICOSIDOS AAC(6') /APH(2"") SE CARACTERIZA POR PRESENTAR DOS ACTIVIDADES QUE NUNCA SE HAN ENCONTRADO SEPARADAS, LA AAC(6') Y LA APH(2""). EL TRABAJO CONSISTE EN EL ESTUDIO DE UN GRUPO DE CEPAS DE ESTAFILOCOCOS EN QUE NO SE HA DETECTADO LA ACTIVIDAD APH(2"") POR TRES CAMINOS:
1.- CARACTERIZACION DE LAS CEPAS. SE HA OBTENIDO COMO RESULTADO UNA RELACION EPIDEMIOLOGICA ENTRE LAS CEPAS DE S.AUREUS ESTUDIADAS MEDIANTE LA DETERMINACION DE SU BIOTIPO Y SU FAGOTIPO.
TODAS LAS CEPAS SON MULTIRESISTENTES PRESENTANDO PATRONES DE RESISTENCIA MUY SIMILARES.
2.- CARACTERIZACION DE LOS GENES DE RESISTENCIA EL GEN AACA QUE PORTAN ESTAS CEPAS SE ENCUENTRA LOCALIZADO EN EL CROMOSOMA, EN FORMA DE UNA COPIA UNICA DE 1.7 KB COMO SE DEMUESTRA POR TECNICAS DE HIBRIDACION. ESTO INDICA LA PRESENCIA DEL GEN APHD.
3.- CARACTERIZACION DE LA ENZIMA AAC(6'), PARA LO CUAL FUE NECESARIO CLONAR EL GEN EN E. COLI. SE OBTIENE PARA LA ENZIMA UN PESO MOLECULAR DE 60.000 D Y UN PL DE 4.7.
TAMBIEN SE ESTUDIARON LAS CONDICIONES OPTIMAS PARA SU ESTABILIDAD Y ACTIVIDAD MAXIMA Y SU MECANISMO CINETICO DE ACTUACION.
