Exopeptidasas de schizosaccharomyces pombe, caracterización bioquímica y molecular

• Autores: Lourdes Villa Tanaca
• Directores de la Tesis: M. Suarez (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad de Oviedo ( España ) en 1994
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Santiago Gascon Muñoz (presid.), Fernando Moreno Sanz (secret.), Germán Larriba Calle (voc.), María Enriqueta Arias Fernández (voc.), Manuel Silveiro Jose (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Genética bioquímica
      • Enzimología
• Texto completo no disponible (Saber más ...)
• Resumen

  • PARA PROFUNDIZAR EN EL CONOCIMIENTO DEL FENOMENO DE LA PROTEOLISIS, MECANISMO CENTRAL DE CONTROL POST-TRADUCCIONAL EN LA CELULA EUCARIOTA, ES NECESARIA LA CARACTERIZACION PREVIA DE LAS PEPTIDASAS IMPLICADAS EN EL MISMO. HEMOS AISLADO MUTANTES QUE CARECEN DE ACTIVIDAD DIPEPTIDIL AMINOPEPTIDASICA. SU ANALISIS BIOQUIMICO Y GENETICO MOSTRO QUE POSEIAN DEFECTOS EN SU GEN ESTRUCTURAL DAP1+, LOCALIZADO EN EL CROMOSOMA III DE LA LEVADURA DE FISION. HEMOS AISLADO TAMBIEN, MEDIANTE COMPLEMENTACION FUNCIONAL, EL GEN APE1+, QUE CODIFICA A LA AMINOPEPTIDASA MAYORITARIA DE SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE. HEMOS SECUENCIADO LAS DOS HEBRAS DE UN FRAGMENTO DE DNA DE 4 KB QUE CONTIENE EL GEN Y LAS ZONAS FLANQUEANTES. HEMOS DETECTADO UNA PAUTA ABIERTA DE LECTURA DE 2646 BP QUE CODIFICA UNA PROTEINA DE 882 AMINOACIDOS CON UNA MASA MOLECULAR DE 99130 DA. LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS DEDUCIDA MUESTRA UN ALTO GRADO DE HOMOLOGIA CON LA DE OTRAS AMINOPEPTIDASAS DE DIFERENTES ORGANISMOS.