Análisis funcional de residuos aminoácidos de la proteína sfc1 de saccharomyces cerevisiae y de regiones implicadas en su localización subcelular
- Autores: Eva M. Valdes Ojeda
- Directores de la Tesis: María Rosario Rodicio Rodicio (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de Oviedo ( España ) en 2003
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Ángel Reglero Chillón (presid.), Fernando Moreno Sanz (secret.), M. Paz Suarez Rendueles (voc.), Jesús Sánchez Martín (voc.), Lucas del Castillo Agudo (voc.)
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- Resumen
La proteína Sfc1 de Saccharomyces cerevisiae pertenece a una familia de proteínas mitocondriales que esta formada por 35 miembros, los cuales están codificadas por genes nucleares.
Estas proteínas se sintetizan en el citosol sin presecuencia aminoterminal y se mantienen sin plegarse gracias a la acción de chaperononas citosólicas.
Luego, las translocasas de la membrana mitocondrial externa e interna (TOM y TIM, respectivamente) las reconocen y las transportan a través de ambas membranas. Esta clase de proteínas contiene secuencias internas de señalización para su transporte a la mitocondria.
El papel fisiológico de Sfc1 es transportar el succinato producido en el citosol, a partir de isocitrato por la acción de la isocitrato liasa, al interior mitocondrial mediante un intercambio por fumarato. Este intercambio es esencial para el crecimiento de S.cerevisiae en etanol o acetato como única fuente de carbono.
En este trabajo hemos determinado la importancia de tres residuos de cisteína y de dos grupos amino presentes en el transprotador Sfc1 para su función, mediante técnicas de mutagénesis dirigida. Además, hemos identificado posibles secuencias internas relacionadas con la localización subcelular de Sfc1.
