En esta tesis se ha realizado el estudio conformacional de varios oligosacáridos y análogos, tanto en estado libre en disolución, como asociados a diversas proteínas, mediante resonancia magnética nuclear y cálculos de mecánica molecular.
Los resultados experimentales indican que conformaciones distintas a las más pobladas en disolución son reconocidas por los receptores proteicos y que conformaciones diferentes de un mismo sustrato son seleccionadas dependiendo de la proteína.
En particular, los datos experimentales demuestran el diferente comportamiento conformacional de los c-disacáridos frente a los o-disacáridos, tanto en el estado libre como en el estado asociado. Además, los datos experimentales de Noe transferido ponen de manifiesto que la beta-galactosidasa de E. Coli reconoce una conformación tipo Gauche-Gauche, que es un mínimo local de alta energía.
© 2001-2024 Fundación Dialnet · Todos los derechos reservados