Caracterizacion del sistema xilanolitico de bacillus polymyxa

• Autores: Pilar Morales Calvo
• Directores de la Tesis: José Antonio Pérez González (dir. tes.)
• Lectura: En la Universitat de València ( España ) en 1994
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Federico Uruburu Fernández (presid.), Daniel Gozalbo Flor (secret.), Francisco Piñaga Otamendi (voc.), Francisco Ignacio Javier Pastor Blasco (voc.), Salvador Vallés Alventosa (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Enzimología
      • Química microbiológica
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• Resumen

  • LA DEGRADACION DEL XILANO HASTA LOS AZUCARES MONOMERICOS QUE LO CONSTITUYEN NECESITA DE LA ACTIVIDAD DE DIVERSOS ENZIMAS, ENTRE LOS QUE SE CUENTAN LAS XILANASAS Y LAS ARABINOFURANOSIDASAS. EL GENERO BACILLUS ES UN CONOCIDO PRODUCTOR DE ESTAS ACTIVIDADES.

    SE HAN PURIFICADO A HOMOGENEIDAD 4 XILANASAS DE B.

    POLYMYXA, DENOMINADAS X22, X34C, X34E Y X61 EN BASE A SU PM. X22 ES LA MAS ACTIVA. SOLO X61 NO ES AFECTADA POR LA ESTRUCTURA DEL SUSTRATO PARA SU ACTIVIDAD. X34C Y X34E PODRIAN SER DOS ISOENZIMAS.

    SE HA PURIFICADO UNA ARABINOFURANOSIDASA DENOMINADA AF166. TIENE ACTIVIDAD SOBRE ARABINOOLIGOSACARIDOS Y XILOOLIGOSACARIDOS CON RAMIFICACIONES DE ARABINOSA.

    TAMBIEN SE HAN PURIFICADO DOS POLIPEPTIDOS CON ACTIVIDAD ARABINOFURANOSIDASA SOBRE ARABINOXILANO A PARTIR DE UN CLON DE B SUBTILIS QUE CONTIENE EL GEN DE B. POLYMYXA QUE LOS CODIFICA. EL PROCESAMIENTO DE AF64 PARA RENIR AF53 DEBE PRODUCIRSE POR EL EXTREMO C-TERMINAL, PUESTO QUE SU EXTREMO N-TERMINAL ES IDENTICO.

    LOS ESTUDIOS DE COOPERACION MUESTRAN QUE LA ACTIVIDAD XILANASA NO FACILITA LA ARABINOFURANOSIDASA, PERO SI AL REVES. TAMBIEN SE HA OBSERVADO COOPERACION ENTRE DOS XILANASAS.