Purificacion y caracterizacion de alfa-galactosidasa en relacion al estudio de la secrecion de proteinas de aspergillus nidulans

• Autores: Santiago Rios Santos
• Directores de la Tesis: Inmaculada Fernández Monistrol (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad de Alcalá ( España ) en 1993
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Fernando Laborda Rodriguez (presid.), María Isabel Pérez Leblic (secret.), Germán Larriba Calle (voc.), Concepcion Gil Garcia (voc.), Fuensanta Reyes Ramírez (voc.)
• Materias:
  • Ciencias de la vida
    • Microbiología
      • Hongos
      • Mohos
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• Resumen

  • El trabajo presentado se enmarca dentro del estudio de secrecion de proteinas en hongos filamentosos. En este sentido se utiliza como modelo de proteina de secrecion la enzima alfa-galactosidasa de aspergillus nidulans (2.3) y se han llevado a cabo los siguientes objetivos: 1.- estudio de la produccion y distribucion de alfa-galactosidasa en diferentes medios de cultivo. 2.- purificacion y caracterizacion cinetica y fisico-quimica de alfa-galactosidasa presente en el caldo de cultivo y fraccion soluble del micelio de a. Nidulans (2.3). 3.- produccion de anticuerpos policlonales frente a la enzima alfa-galactosidasa de ambas procedencias. 4.- efecto de tunicamicina sobre la secrecion y actividad de alfa-galactosidasa de a. Nidulans. La enzima alfa-galactosidasa es una glicoproteina multimerica formada por cuatro monomeros de 87.000 d, localizada en la periferia celular. Presenta gran afinidad por el sustrato (rafinosa, melibiosa y pnpg).