Caracterizacion y purificacion de polipeptidos de nocardia uniformis detectados en fase de produccion activa de nocardicinas

• Autores: Nieves Fernández García
• Directores de la Tesis: Fernando Leal Sánchez (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad de Salamanca ( España ) en 1994
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Ángel Domínguez Olavarri (presid.), Ramón Santamaría Sánchez (secret.), Germán Naharro Carrasco (voc.), Enrique Villar Ledesma (voc.), José María Luengo Rodríguez (voc.)
• Materias:
  • Ciencias de la vida
    • Microbiología
      • Antibióticos
      • Metabolismo microbiano
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• Resumen

  • En citosoles de n.Uniformis se ha detectado una familia de polipeptidos cuya sintesis se induce en la idiofase llegando a ser un 10% del total de proteinas del citosol. Esta familia a la que se ha denominado p23 esta compuesta por al menos tres polipeptidos de identica masa molecular, tanto en condiciones nativas como desnaturalizantes, y diferente punto isoelectrico. La masa molecular es de 23,5 kda y el pi del mas abundante es 4.55. Los polipeptidos componentes de p23 presentan identicos mapas peptidicos lo que indica que se trata de la misma proteina con ligeras modificaciones posiblemente postraduccionales, que originan las diferencias de pi. Se ha purificado el componente mas acido de los dos polipeptidos mayoritarios, y se ha determinado su composicion de aminoacidos totales comparandola con la de otras 207 proteinas. No se han observado grandes diferencias, siendo la mas notable la mayor proporcion del aminoacido treonina, el mas abundante en p23. La sintesis de p23 parece estar restringida a n.Uniformis., no detectandose en otros actinomicetos. Por el momento se desconoce su posible funcion en la celula.