La señalización mediante receptores proteína quinasa (RPK) es un proceso bien estudiado, que normalmente incluye la auto-fosforilación de los mismos y la trans-fosforilación de moléculas señalizadoras. Sin embargo, se ha descrito un sistema animales la existencia de RPKs atípicos, incapaces de fosforilar. Se ha descrito su participación en procesos de señalización como plataformas de anclaje de módulos señalizadores, así como también su participación activa mediante eventos independientes de fosforilación.
Durante este trabajo se ha llevado a cabo la caracterización de 2 genes de maíz clonados en el laboratorio, que codifican para un receptor quinasa atípico (MARK), defectivo en actividad quinasa, y una quinasa del tipo MAP4K (MIK), expresados durante la embriogénesis y en los meristemos de la planta adulta.
MARK presenta alterados 3 aminoácidos altamente conservados del dominio quinasa, descritos como indispensables para la actividad de las proteínas quinasa. Experimentalmente se ha comprobado que no presenta actividad quinasa in vitro, sugiriendo que es un receptor atípico que señaliza mediante mecanismos independientes de fosforilación.
MARK y MIK interaccionan in vitro e in vivo, resultando dicha interacción en la activación de la actividad quinasa de la MAP4K. Así la interacción del dominio intracelular del receptor con el dominio regulador auto-inhibidor de la MAPK, resulta en la liberación de la auto-inhibición de la MAP4K. Estos resultados ilustran un nuevo mecanismo de señalización independiente de fosforilación en plantas, involucrado en el desarrollo de maíz (Llompart et al, 2003).
Por otro lado se ha demostrado que la expresión de MIK, mediante splicing alternativo, genera al menos 4 polipéptidos que presentan diferentes características bioquímicas: Una isoforma inactiva que puede ser activada por el receptor MARK mediante interacción directa; 2 isoformas constitutivamente activas constitui
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