Las poliaminas son moléculas nitrogenadas esenciales presentes en todos los organismos vivos. Las más comunes son la putrescina, la espermidina y la espermina.
En la planta modelo Arabidopsis, la conversión de putrescina a espermidina en la ruta de biosíntesis de pliaminas está catalizadas por dos enzimas espermidina sintasa muy similares, denominadas SPDS1 y SPDS2.
Mediante un rastreo de doble híbrido, se ha comprobado que SPDS2 interacciona con SPDS1 y con una nueva proteína, SPMS, homóloga a SPDS1 y SPDS2. La proteína SPMS interacciona con SPDS1 y SPDS2 en levadura e in vitro. A diferencia de SPDS1 y SPDS2, SPMS es incapaz de complementar la deficiencia de espermidina en un mutante de levadura spe*3.
Las proteínas SPDS y SPMS no muestran homodimerización, pero forman heterodímeros in vitro. La co-expresión de combinaciones de dos de las tres proteínas en estudio SPDS1, SPDS2 y SPMS, marcadas con los epítopos HA y c-Myc en células de Arabidopsis ha confirmado la existencia de heterodímeros de SPDS1-SPDS2 y SPDS2-SPMS in vivo. Las proteínas SPDSs y SPMS marcadas con un epítopo co-purifican con complejos proteicos comprendidos entre 650 y 750 kDa. Estos datos demuestran la existencia de un metabolón que incluye como mínimo los dos últimos pasos de la ruta de biosíntesis de poliaminas en Arabidopsis.
© 2001-2024 Fundación Dialnet · Todos los derechos reservados