Interacciones proteicas entre miembros de la familia de aminopropiltrans-ferasas en arabidopsis
- Autores: Mireia Panicot Anglada
- Directores de la Tesis: Antonio Fernández Tiburcio (dir. tes.), Teresa Altabella Artigas (codir. tes.)
- Lectura: En la Universitat de Barcelona ( España ) en 2002
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Juan Carbonell Gisbert (presid.), Jaume Bastida i Armengol (secret.), Pedro Miguel Carrasco Sorlí (voc.), Alejandro R. Ferrando Monleon (voc.), Albert Ferrer Prats (voc.)
- Materias:
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- Resumen
Las poliaminas son moléculas nitrogenadas esenciales presentes en todos los organismos vivos. Las más comunes son la putrescina, la espermidina y la espermina.
En la planta modelo Arabidopsis, la conversión de putrescina a espermidina en la ruta de biosíntesis de pliaminas está catalizadas por dos enzimas espermidina sintasa muy similares, denominadas SPDS1 y SPDS2.
Mediante un rastreo de doble híbrido, se ha comprobado que SPDS2 interacciona con SPDS1 y con una nueva proteína, SPMS, homóloga a SPDS1 y SPDS2. La proteína SPMS interacciona con SPDS1 y SPDS2 en levadura e in vitro. A diferencia de SPDS1 y SPDS2, SPMS es incapaz de complementar la deficiencia de espermidina en un mutante de levadura spe*3.
Las proteínas SPDS y SPMS no muestran homodimerización, pero forman heterodímeros in vitro. La co-expresión de combinaciones de dos de las tres proteínas en estudio SPDS1, SPDS2 y SPMS, marcadas con los epítopos HA y c-Myc en células de Arabidopsis ha confirmado la existencia de heterodímeros de SPDS1-SPDS2 y SPDS2-SPMS in vivo. Las proteínas SPDSs y SPMS marcadas con un epítopo co-purifican con complejos proteicos comprendidos entre 650 y 750 kDa. Estos datos demuestran la existencia de un metabolón que incluye como mínimo los dos últimos pasos de la ruta de biosíntesis de poliaminas en Arabidopsis.
