Interconversión entre una forma oxidada y activa de la nitrato reductasa y otra reducida e inactiva

• Autores: Carlos Gómez-Moreno Calera
• Directores de la Tesis: Enrique Palacián Gil (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad de Sevilla ( España ) en 1973
• Idioma: español
• ISBN: 9788469357729
• Enlaces
  • Tesis en acceso abierto en: Idus
• Resumen

  • Los organismos que utilizan nitrato como fuente de nitrógeno poseen una única vía de reducción de este compuesto, la cual está constituida por dos pasos enzimáticos sucesivos. El primer paso, reducción de nitrato a nitrito, supone un cambio en el ... número de oxidación del átomo de nitrógeno de +5 a +3 y está catalizado por la nitrato reductasa, que realiza la transferencia de electrones desde el piridín nucleótico reducido hasta el nitrato. El siguiente paso, la conversión del nitrito a amonio, está catalizado por la nitrito reductasa y lleva consigo un cambio en el número de oxidación del átomo de nitrógeno de +3 a -3, es decir, es necesaria la transferencia de 6 electrones para que esta reducción tenga lugar. En el presente trabajo hemos dedicado nuestra atención solamente al nitrato reductasa.La diferencia más aparente entre las nitrato reductasas de distintos organismos consiste en la distinta especificidad para el donador de electrones que utilizan en la reducción del nitrato. Las nitrato reductasas de bacterias (1, 2, 3) y de algas y plantas superiores (4, 5, 6) utilizan específicamente NADH, mientras que las de hongos requieres NADPH como donador de electrones (7, 8, 9, 10). No obstante la distinta especificidad por los piridín nucléotidos reducidos, las nitrato reductasas de estos organismos poseen unas características funcionales muy similares. En el presenta trabajo se estudia principlamente la inactivación por piridín nucleótidos reducidos, ticies y sulfato de las nitrato reductasas de Chiorella fusca y Spinaca oleracea, con objeto de esclarecer los cambios químicos que acompañan y son causa de la inactivación, así como el papel que este proceso desempeña en la regulación in vivo del enzima.