Estructura tridimensional de la proteasa leader del virus de la fiebre aftosa

• Autores: Alba Guarne Cabello
• Directores de la Tesis: Ignacio Fita Rodríguez (dir. tes.), Josep Tormo Puchol (codir. tes.)
• Lectura: En la Universitat de Barcelona ( España ) en 1999
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Juan Antonio Subirana Torrent (presid.), Modesto Orozco López (secret.), Miquel Coll Capella (voc.), Francesc Xavier Gomis-Rüth (voc.), Mauricio García Mateu (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
  • Ciencias de la vida
    • Virología
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• Resumen

  • Se ha determinado la estructura tridimensional de la forma Lb de la proteasa leader del virus de la fiebre aftosa mediante cristalografía de rayos X. La proteasa leader es la proteína codificada en el extremo aminoterminal de la poliproteína viral y tiene una función doble, por un lado se autolibera de la poliproteína y posteriormente, inhibe la síntesis proteica de la célula huésped mediante el corte en el elF4G. Inicialmente, se determinó por reemplazo isomorfo múltiple (MIR) la estructura del mutante de delección carboxiloterminal Lbshort-C51A. Posteriormente, se determinó por reemplazo molecular la estructura del mutante inactivo de longitud normal Lb-C51A. La proteasa leader contiene una región globular con la topología de las cisteinproteasas de la familia de la papaína y una extensión carboxiloterminal flexible. La estructura del mutante Lb-C51A revela que el autoprocesamiento de la proteasa puede producirse en trans, aunque ciertos motivos estructurales indican que el procesamiento en cis también puede darse y además información sobre los mecanismos moleculares que permiten que la proteasa leader pueda reconocer dos secuencias de corte distintas.