LAS PLANTAS SUPERIORES SINTETIZAN UNA GRAN VARIEDAD DE COMPUESTOS DE NATURALEZA ISOPRENOIDE, ENTRE LOS QUE SE ENCUENTRAN MOLECULAS VITALES PARA EL CRECIMIENTO Y DESARROLLO CELULAR Y COMPUESTOS DE IMPORTANCIA ECONOMICA.
EL ENZIMA HMG-COA REDUCTASA ESTA IMPLICADO EN LA RUTA DE BIOSINTESIS DE ESTOS COMPUESTOS Y ES UNO DE LOS CANDIDATOS MAS PROBABLES A PARTICIPAR EN SU REGULACION.
PARA EL ESTUDIO DE LA HMG-COA REDUCTASA EN UN SISTEMA VEGETAL SE PLANTEO EL CLONAJE DEL GEN CORRESPONDIENTE EN ARABIDOPSIS THALIANA, EMPLEANDO UNA SONDA HETEROLOGA PROCEDENTE DE UN CDNA QUE CODIFICABA PARA DICHO ENZIMA EN HAMSTER.
EN EL TRABAJO PRESENTADO, HAN SIDO DETECTADOS DOS GENES DE HMG-COA REDUCTASA EN A. THALIANA. LA CARACTERIZACION ESTRUCTURAL DE UNO DE ELLOS, DENOMINADO HMG1, HA SIDO LLEVADA A CABO TANTO A NIVEL DE LA PROTEINA COMO DEL GEN Y DEL MRNA. EL SEGUNDO DE ELLOS, DENOMINADO HMG2, HA SIDO AISLADO Y CARACTERIZADO PARCIALMENTE A NIVEL GENOMICO. EL GEN HMG1 SE EXTIENDE A LO LARGO DE APROXIMADAMENTE 4 KB DEL GENOMA Y PRESENTA 3 INTRONES Y 4 EXONES. EL MRNA CORRESPONDIENTE PRESENTA UNA SECUENCIA 5' NO TRADUCIDA DE 70 NUCLEOTIDOS A PARTIR DE DONDE EMPIEZA UN MARCO DE LECTURA ABIERTO DE 1776 NUCLEOTIDOS. LA REGION 3' NO TRADUCIDA PRESENTA DOS SITIOS DE POLIADENILACION ALTERNATIVOS QUE DISTAN 96 NUCLEOTIDOS. LA HMG-COA REDUCTASA, CODIFICADA POR EL GEN HMG1, ES UN POLIPEPTIDO DE 592 AMINOACIDOS Y TIENE UN PESO MOLECULAR DE 63.605 DA. LA PRINCIPAL DIFERENCIA ENTRE LA HMG-COA REDUCTASA DE A. THALIANA Y LAS CARACTERIZADAS EN OTROS ORGANISMOS EUCARIOTAS (HAMSTER, DROSOPHILA, LEVADURA Y ERIZO DE MAR) RESIDE EN LA ESTRUCTURA DE SU DOMINIO AMINO-TERMINAL. EL DOMINIO CARBOXI-TERMINAL DE LA HMG-COA REDUCTASA DE DISTINTOS ORGANISMOS EUCARIOTAS, INCLUIDA LA DE A.
THALIANA, PRESENTA UN 38% DE AMINOACIDOS IDENTICOS ENTRE TODAS ELLAS. ESTE HECHO INDICA QUE EXISTE UNA PRESION EVOLUTIVA PARA MANTENER DETERMINADOS AMINOACIDOS EN POSICIONES ESPECIFICAS. POSI
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