Resumen de Estudio cristalográfico del complejo d(cgcaaatttgcg)2-hoechst 33258 y de tres proteinas: cm-gst-p, tcmip y xylanasa a
El objetivo de esta tesis doctoral es la determinacion estructural por difraccion de rayos x de cuatro compuestos: un complejo dna-droga y tres proteinas. La metodologia usada (la cristalografia de monocristal de biomoleculas) consta principalmente de las siguientes etapas: 1- la obtencion de monocristales mediante tecnicas relacionadas con la bioquimica y la ingenieria genetica (clonaje, expresion y purificacion de proteinas). 2.- la recogida de los datos de difraccion que en muchos casos necesita llevarse a cabo con radiacion de sincrotron. 3.- el tratamiento de los datos de difraccion que requiere el uso de grandes computadores y de paquetes informaticos especialmente diseñados para ello. Los resultados obtenidos para cada molecula estudiada son: 1) complejo d(cgcaaatttgcg)2- hoechst 33258: determinacion de la estructura tridimensional del complejo adn - droga y comparacion con otros complejos relacionados, con la estructura del adn solo y de la droga sola. 2) gst-pi modificada en la cys47: determinacion de la estructura de la primera forma apo de esta enzima y del complejo formado con el inhibidor s-(p-nitrobencil)glutation, lo que permite establecer un mecanismo enzimatico. 3) tcmip: cristalizacion de esta proteina, obtencion de derivados pesados, recoleccion de datos de difraccion de ambos y obtencion de las fases iniciales. 4) xylanasa a: cristalizacion de esta proteina y recoleccion de los datos de difraccion.
