Estructura de la catalasa HPII de Escherichia coli

• Autores: Jerónimo Bravo Sicilia
• Directores de la Tesis: Ignacio Fita Rodríguez (dir. tes.)
• Lectura: En la Universitat Politècnica de Catalunya (UPC) ( España ) en 1996
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Juan Antonio Subirana Torrent (presid.), Miquel Coll Capella (secret.), Peter Loewen (voc.), Francesc Xavier Avilés Puigvert (voc.), Lucy Malinina (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
    • Química macromolecular
      • Polipéptidos y proteínas
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• Resumen

  • En el presente estudio se ha abordado la determinacion estructural, mediante cristalografia de proteinas de la catalasa hpii de escherichia coli.Se ha determinado la estructura tridimensional de la catalasa nativa a 1.9 a de resolucion. Asimismo se han determinado las estructuras de las catalasas hpii recombinantes n201h y n201a a 2.2a de resolucion; h12n a 2.1a y h128n a 1.9a de resolucion. Tambien se ha determinado la estructura del complejo de catalasa hpii con azida a 2.2a. El analisis de todas estas estructuras ha puesto de manifiesto que la catalasa de hpii es un tetramero organizado de acuerdo con la simetria del grupo puntual 222, que la region central de la molecual presenta una elevada homologia estructural con otras estructuras de catalasas. Los residuos del brazo aminoterminal y undominio carboxiterminal extra suponen las mayores diferencias (unos 350 residuos) entre las estructuras de hpii y catalasa de higado bovino que es la que se utilizo en la resolucion de hpii por reemplazo molecular. Se ha caracterizado un nuevo grupo hemo en la hpii nativa y los mutantes activos.