Estudio termodinámico y cinético de la interacción entre derivados sulfonftaleínicos y seroalbúmina bovina
- Autores: Indalecio Peñacoba Maestre
- Directores de la Tesis: Begoña García Ruiz (dir. tes.), Fernando Secco (codir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de Burgos ( España ) en 2007
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: José María Leal Villalba (presid.), Yolanda Fernández de Aránguiz Guridi (secret.), Julio Casado Linarejos (voc.), José Luis García Fuentes (voc.), Marcella Venturini (voc.)
- Materias:
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- Resumen
Este trabajo se sitúa dentro de la línea de investigación de reacciones rápidas con biopolímeros del Área de Química Física, Departamento de Química de la UBU, y del Departamento de Chimica e Chimica Industriale de la Universidad de Pisa.
La seroalbúmina, entre sus funciones fisiológicas, tiene un papel importante en la presión osmótica coloidal de la sangre y ayuda en el transporte, distribución y metabolismo de varios ligandos. Estos ligandos representan gran variedad de sustancias endógenas y exógenas, que incluye ácidos grasos, aminoácidos (principalmente triptófano y cisteína), esteriodes, metales tales como Ca(II), Cu(II) y Zn(II), y númerosos medicamentos.
Esta proteína globular, desde el siglo XIX, es conocida como componente de la sangre, por lo que desde el inicio de la investigación moderna ha suscitado un gran interés. A pesar de todo, la naturaleza tan peculiar debido a su alta flexibilidad y adaptabilidad configuracional, todavía presenta un panorama parcial en algunos aspectos.
El enlace de las sulfonftaleínas con la seroalbúmina tiene aplicaciones importantes fisiológicas y clínicas como el análisis de proteínas y la determinación de la concentración de sitios de unión de bilirrubina en suero. La investigación del mecanismo detallado del enlace puede ofrecer una mejor base para tales procedimientos. El estudio del mecanismo de enlace de cuatro sustancias sulfonftaleínicas, Azul de bromotimol (BTB), Naranja de xilenol (XO), Rojo de glicincresol (GCR) y Azul de glicintimol (GTB) con la seroalbúmina bovina (BSA), se ha realizado mediante experimentos estáticos y cinéticos generados por la variación del espectro de estos ligandos cuando se unen a la proteína.
Las técnicas empleadas para elucidar el mecanismo cinético están basadas en la relajación química (salto de temperatura o de presión) o de flujo retenido ("stopped-flow"). La parte cinética se llevo a cabo con un equipo de relajación química po
