Produccion y caracterizacion de proteinas de fusion en un sistema bacteriano termoinducible
- Autores: Jose Luis Corcheiro Nieto
- Directores de la Tesis: Antonio Villaverde Corrales (dir. tes.)
- Lectura: En la Universitat Autònoma de Barcelona ( España ) en 1998
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Francesc Xavier Avilés Puigvert (presid.), Nuria Gaju (secret.), Francesc Gòdia Casablancas (voc.), Marta Cascante Serratosa (voc.), Ursula Rinas (voc.)
- Materias:
- Texto completo no disponible (Saber más ...)
- Resumen
En el presente trabajo se han estudiado varios aspectos que inciden en el rendimiento de procesos de producción de priteínas recombinantes en Escherichia coli. El primero ha sido el sistema de expresión, en nuestro caso uno termoinducible. En el, la relación entre recuros destinados a síntesis de un enzima recombinante o a biomasa no es constante. Se propone un modelo para este comportamiento asimétrico. Además, se han identificado diversos factores implicados en la estabilidad del vector de expresión. El papel de estos factores varía a medida que aumentan los noveles de expresión génica.
Por otro lado, se ha estudiado la influencia de la posición relativa de los dominios homólogo y heterológo sobre algunas características de interés (solubilidad, sensibilidad a proteolisis y antigenicidad del dominio heterológo). Todas ellas están influenciadas por la posición relativa de ambos dominios. También se propone un modelo de degradación de E. coli de proteínas agregadas, el cual postula que puede darse proteolisis sobre proteína insoluble, permitiendo la acumulación de intermediarios solubles.
