Estructura de la bacteriorodopsina en medios artificiales
- Autores: Jaume Torres Gorgues
- Directores de la Tesis: Esteve Padrós i Morell (dir. tes.)
- Lectura: En la Universitat Autònoma de Barcelona ( España ) en 1994
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: África Madariaga de las Heras (presid.), Manuel Sabés Xamaní (secret.), Miquel Coll (voc.), Fernando Climent Romeo (voc.), Enric Querol Coll (voc.)
- Materias:
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- Resumen
La bacteriorrodopsina es una proteina transportadora de protones que se encuentra en la bacteria halobacterium halobium. El transporte de protones a traves de la membrana plasmatica genera un gradiente electroquimico que sirve a la celula para obtener atp. Este proceso tiene lugar cuando la molecula de retinal absorbe radiacion y cambia de conformacion. Existen caracteristicas espectroscopicas de esta proteina que indican que parte de la estructura helicoidal estaria formada por helice del tipo alfa ii. En este trabajo se pone de manifiesto que este tipo de helice esta relacionada con la interaccion de monomeros en la membrana citoplasmatica. A la vez, se propone a los segmentos transmembranales c, d, e, f, como partes de la proteina capaces de efectuar una transicion de helice alfa i o normal a helice alfa ii, a partir de los datos de intercambio isotopico realizado con fragmentos quimotripticos en disolvente organico. La funcion de la helice alfa ii se asocia a fenomenos cooperativos.
