Structural studies on the lysr-type regulator tsar

• Autores: Dominique Monferrer Ventura
• Directores de la Tesis: Isabel Usón Finkenzeller (dir. tes.), Miquel Pons Vallès (tut. tes.)
• Lectura: En la Universitat de Barcelona ( España ) en 2009
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Ernest Giralt Lledó (presid.), Maria Solà Vilarrubias (secret.), Ehmke Pohl (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Química orgánica
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• Resumen

  • Caracterización estructural del regular tipo LysR de la bacteria Comamonas testosteroni T-2, TsaR, en estado sólido por cristalografía de rayos X y en solución por difracción de rayos X a bajo ángulo (SAXS). Se han caracterizado las estructuras enteras de la proteína sola, en complejo con su inhibidor natural, p-toluensulfonato (TSA) y en complejo con sulfato, procedentes de cristales monoclínicos, y la estructura a baja resolución de la proteína sola, procedente de cristales tetragonales. Las cuatro estructuras cristalinas revelan la misma estructura cuaternaria de TsaR. Los datos de SAXS revelan que TsaR en solución presenta la misma curva de difracción antes y después de ser incubada con exceso de su efector natural, TSA; asimismo, los datos de SAXS concuerdan con los datos derivados de las cuatro estructuras cristalinas. La conformación de TsaR es abierta y plana en comparación con CbnR, homólogo perteneciente a la misma familia de reguladores tipo LysR (LTTR), que presenta una interacción adicional entre las llamadas hélices de contacto. Un detallado anàlisis estructural y funciohnal de los LTTRs que se han caracterizado hasta hoy lleva a proponer que la estructura de TsaR representa la de un LTTR-tipo activado mediante la unión con su efector natural, así como el marco estructural para explicar el mecanismo de activación general de todos los miembros de la familia.