El estudio de las interacciones entre los diferentes oligomeros de histonas y de los cambios conformacionales ligados a ellos se efectuo a tres niveles distintos: a) a nivel de los entornos de los residuos cys mediante espectrometria de resonancia paramagnetica electronica; b) a nivel de los entornos de los residuos tyr mediante espectrofotometria diferencial en el u.V. Y c) a nivel de pesos moleculares aparentes mediante cromatografia analitica de filtracion en gel. Se concluye que la estructura del corazon proteico del nucleosoma es consecuencia de interacciones debiles entre los complejos (h3) sub 2 (h4) sub 2 y (n2a) (h2b) e interacciones fuertes entre las histonas h3 y h4 y entre las histonas h2a y h2b. En el complejo (h3) sub 2 (h4) sub 2 que es especialmente sensible a los cambios del medio se producen alteraciones tanto a nivel de residuos cys como tyr sin que se destruyan las interacciones que existen entre las histonas h3 y h4.
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