Caracterización de una proteína estructural del virus de la peste porcina africana

• Autores: Luisa Martínez Pomares
• Directores de la Tesis: Carlos López Otín (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1990
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Pilar Carbonero Zalduegui (presid.), Rosalia Rodríguez (secret.), José Antonio Melero Fondevila (voc.), Antonio García J. (voc.), Miguel Hermoso Jose (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
  • Ciencias de la vida
    • Virología
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• Resumen

  • La tesis describe la localizacion en el genoma del virus de la peste porcina africana, del gen que codifica para una de las proteinas superficiales de la particula viral, su secuenciacion y su expresion en e. Coli. El gen se localiza en el fragmento de restriccion sali h-ecorie y codifica para una proteina acida de 120 aminoacidos, muy hidrofilica y con una distribucion asimetrica de cargas. La proteina expresada en e. Coli se purifico mediante una cromatografia en columna de fosfocelulosa. Esta proteina interacciona con dna y con una proteina presente a tiempos tardios en celulas infectadas por el vppa, que podria ser la proteina componente mayoritario de la capsida viral. Sueros obtenidos frente a la proteina sintetizada en e. Coli permitieron la localizacion de la proteina en la celula infectada durante el ciclo viral. La proteina se sintetiza a las 10 hpi, y presenta una localizacion nuclear y citoplasmatica. Podria poseer una señal de localizacion nuclear.