En esta tesis doctoral se ha hecho uso de la metodología de síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS) para sintetizar péptidos artificiales. Por un lado, se han sintetizado una serie de metalopéptidos de Ru(II) derivados del ligando dppz con propiedades de unión a G-cuadruplejos. La funcionalización de los complejos con una secuencia de octaargininas nos permitió obtener selectividad entre las secuencias de ADN, además de propiedades de internalización celular. También se han preparado un set de complejos de Ru(II) de tipo semi-sandwich caracterizados por tener un ligando areno, un ligando bidentado quelato y un ligando lábil. Mediante difracción de rayos X se pudo obtener la estructura de uno de los complejos. Además se han estudiado las propiedades de unión al ADN mediante HPLC-MS(ESI). Finalmente, hemos sintetizado la proteína viral gp23.1, compuesta por 50 residuos que oligomeriza en disolución formando toroides hexaméricos. Demostramos que la modificación de la superficie interna del toroide introduciendo un residuo de Cys permite la síntesis controlada en medio acuoso de AuNCs.
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