Un análisis de la mayoría de los métodos más frecuentes de inmovilización de proteínas (adsorción no específica, atrapamiento en geles, unión covalente no dirigida a soportes insolubles, etc.), indica que son difíciles de controlar y por tanto, producen recubrimientos de proteínas inmovilizadas al azar.
Para tratar de resolver estos inconvenientes, se han desarrollado métodos para dar lugar a recubrimientos controlados de biomoléculas unidas específicamente, reversiblemente y en determinadas circunstancias, orientadas a voluntad.
Se ha llevado a cabo una investigación sobre la utilización conjunta de electrodos modificados con monocapas de tioles que exponen al meido ligandos por los que muestran afinidad dominios estructurales de enzimas peroxidasas, bien naturales como en el caso de las cadenas glicosídicas o polihistidinas introducidas por técnicas de ingeniería genética en el enzima.
Se hace una aportación al tema de la reversibilidad de las uniones antes mencionadas, desarrollando estrategias para hacer irreversibles este tipo de uniones.
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