Se han clonado a partir de una librería genómica de Leishmania Infantum dos genes, gp63 y p36, con posible valor protector. Así mismo hemos analizado la expresión de ambas proteínas durante el ciclo de vida del parasito.
La primera, gp63, es la proteína mayoritaria de la superficie del parasito y se encuentra codificada por una familia multigénica. El gen clonado por nosotros presenta un tamaño de 3047 nucleótidos y se encuentra repetido en tándem un mínimo de 10 veces. La gp63 de Leishmania Infantum presenta una expresión diferencial a lo largo del ciclo de vida del parasito, con dos formas de distinto peso molecular, 58 y 60 kda. Ambas aumentan su expresión a medida que el parasito se transforma en su fase infectiva siendo mas acentuado en el caso de la de menor peso molecular, lo cual sugiere un papel importante de esta proteína en la infección. Como hemos podido comprobar la diferencia entre ambas formas reside en el porcentaje glicosilación.
La proteína p36, también denominada Lack por su homología con el receptor de proteína quinasa c activa de mamíferos rack, tiene un peso molecular de alrededor de 36 kda y su expresión es uniforme a lo largo del ciclo del parasito.
Se encuentra codificada por dos genes localizados en un único fragmento cromosómico, que se diferencian en la región 3' no codificante. La estructura de la proteína consiste en la repetición de 8 segmentos homólogos de alrededor de 48 aminoácidos con el dominio Comun WD propio de proteínas que intervienen en regulación celular.
Ambos genes van a ser utilizados para el desarrollo de vacunas recombinantes capaces de inducir protección frente a la infección por Leishmania Infantum.
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