Estudio de la actividad ornitina descarboxilasa en la transición de proliferación a diferenciación en "Dictyostelium discoideum"

• Autores: Ramón Fernández Pinilla
• Directores de la Tesis: Angel Pestaña (dir. tes.)
• Lectura: En la Universidad Autónoma de Madrid ( España ) en 1987
• Idioma: español
• Tribunal Calificador de la Tesis: Antonio Sillero (presid.), Amparo Cano (secret.), María Teresa Miras Portugal (voc.), Manuel Cuezva Jose (voc.), José María Mato de la Paz (voc.)
• Materias:
  • Química
    • Bioquímica
      • Biología molecular
      • Proteínas
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• Resumen

  • Se ha caracterizado la actividad ornitina descarbaxilasa (odc) en extractos de dictyostelium discoideum (dd). El ph optimo para odc es de 7.5 y presenta una masa molar de 70.000, siendo similar a la de otros microorgenismos emparentados filogeneticamente. Se ha determinado la influencia de su copactor (plp) y de la temperatura sobre la estabilidad del enzima. El papel de odc en proliferacion se puso de manifiesto por: i) estudios comparativos de amebas creciendo exponencialmente vs amebas que han alcanzado el estado estacionario teniendo estos ultimos niveles (inferiores en un 50-60% ii) por tratamiento con dfmo un inhibidor suicida de odc y que ocasiona la parada del crecimiento celular iii) se ha estudiado odc a lo largo del ciclo celular en amebas sincronicas, habiendose encontrado un pico de odc en la transicion de las fases m y s. Durante la diferenciacion las celulas eliminan la actividad odc y esta eliminacion de odc parece estar mediado por un sistema proteolitico que degrada odc. La degradacion parece ser especifica y es activada solo en presencia de lys, no siendo capaz de mimicar el efecto de lisina ningun otro aminoacido de los probados u otros analogo o poliaminas. Se caracterizo el sistema (degradador) inactivador de odc mediado por proteolisis, encontrandose una ki para el sistema de 50mm. Por su expectro de inhibidores de proteasas, el sistema inactivador de odc por una proteolisis mediada por lisina, corre a cargo de una proteasa tipo catepsina b con grupos -sh en su centro activo.