El objetivo de la tesis es la purificación del alérgeno mayor del polen de la gramínea Phleum pratense, Phl p 5, y su estandarización biológica en una población deportista y sensibilizada a gramíneas.
Inicialmente se expresa Phl p 5 reconibinante en células de insectos, utilizando como vector Baculovirus. Posteriormente se purifica la proteína recombinante, la cual se utiliza para la inmunización de conejos, obteniéndose un antisuero policlonal monoespecifico de Phl p 5. Este antisuero se utiliza para la fabricación de coluninas de cromatografía de afinidad, donde se purifica la proteína en estado nativo a partir de un extracto complejo de Phleum pratense.
Una vez que está purificada la proteína nativa PM p 5, se realizan estudios comparándola con la proteína recombinante. Así mismo se realizan estudios de toxicidad anormal y capacidad initante.
Una vez que los resultados in vitro son óptimos, se procede a la estandarización biológica de Phl p 5 en una población deportista y sensibilizada Pbleum pratense. Posterionnente se realizarán estudios de homología ira vivo e in vitro con otras proteínas del grupo y de Gramíneas, estudiando los grados de respuesta y participación del grupo y de gramíneas, y las relevancias clínicas e imnunológicas de las formas nativa y recombinante, así como la rentabilidad y significatividad del PM p 5 y grupo y con respecto al total de la carga alergénica que exhibe la fuente alergénica en la población seleccionada.
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