Estudio de la afinidad tiorredoxina/enzima en el mecanismo de activacion por la luz de la fructosa-1,6-bisfosfatasa fotosintetica
- Autores: Antonio Pla Martínez
- Directores de la Tesis: Julio López Gorgé (dir. tes.)
- Lectura: En la Universidad de Granada ( España ) en 1982
- Idioma: español
- Tribunal Calificador de la Tesis: Fermín Sánchez de Medina Contreras (presid.), Maria Dolores Suárez Ortega (secret.), Luis Recalde Martínez (voc.), José María Vega Piqueres (voc.), Manuel Cortijo Mérida (voc.)
- Materias:
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- Resumen
En este trabajo se analiza la afinidad entre la fbpasa fotosintetica y la ferredoxina y tiorredoxina de hojas de espinaca dos componentes del sistema de activacion luminico propuesto para este enzima usando tecnicas de afinidad en columnas de sepharosa-ferredoxina y sepharosa-tiorredoxina. La ferredoxina tanto oxidada como reducida no muestra afinidad por la fbpasa en tanto que la tiorredoxina tanto en su forma oxidada como reducida por dtt exhibe una fuerte afinidad por la fbpasa a ph 7.5 afinidad que disminuye a ph superiores a 8.2. Se ha estudiado la influencia del mg en la afinidad asi como la naturaleza de los grupos quimicos implicados. Asi mismo se ha ensayado la afinidad frente a tiorredoxinas especificas f m cf y cm y frente a membranas tilacoidales (afinidad in vivo). Los resultados sugieren un importante papel fisiologico para estos hechos en la transicion oscuridad-luz y apoyan la existencia in vivo de una interaccion td/fbpasa. Basandose en esta afinidad se describe un nuevo procedimiento de purificacion de la fbpasa.
